Max-Planck-Institut für Biophysik

Max-Planck-Institut für Biophysik

Am Max-Planck-Institut für Biophysik werden vor allem Proteine in oder an biologischen Membranen erforscht. Membranproteine wirken unter anderem als Kanäle, Transporter oder molekulare Sensoren für den Stoff- und Informationsaustausch der Zelle mit ihrer Umwelt, sind aber auch für den Transport innerhalb von Zellen wichtig. Die Wissenschaftler des Instituts analysieren den Aufbau und die räumliche Struktur dieser Proteine mit Hilfe von Elektronenmikroskopie und Röntgenkristallographie. In idealer Ergänzung zu den experimentellen Untersuchungen werden diese molekularen Prozesse auch theoretisch untersucht, um sie quantitativ zu beschreiben und ein detailliertes Verständnis der zugrunde liegenden Mechanismen zu gewinnen.

Kontakt

Max-von-Laue-Straße 3
60438 Frankfurt am Main
Telefon: +49 69 6303-0
Fax: +49 69 6303-4502

Promotionsmöglichkeiten

Dieses Institut hat eine International Max Planck Research School (IMPRS):

IMPRS on Cellular Biophysics

Darüber hinaus gibt es die Möglichkeit zur individuellen Promotion bei den Direktoren bzw. Direktorinnen und in den Forschungsgruppen.

Modell des Zuckerschilds (grün) auf dem GABAA-Rezeptor (grau) in einer Membran (rot), erstellt von GlycoSHIELD.

Forschende entwickeln Methode, mit der sie schnell die Struktur von Zuckerschichten auf medizinisch wichtigen Proteinen vorhersagen können

mehr

Max-Planck-Forschende decken auf, wie Phosphat aus Aktinfilamenten freikommt

mehr

Illustration auf dem Cover der Fachzeitschrift Nature Chemical Biology unterstreicht Bedeutung der Entdeckung

mehr

Forschende beobachten Strukturveränderung von Ribosomen und deren Wechselwirkungen mit einem Krebsmedikament während der Übersetzung des genetischen Codes in Proteine

mehr
Bonnie J. Murphy und Giulio Malavolta erhalten den Heinz Maier-Leibnitz-Preis 2023.

Die Deutsche Forschungsgemeinschaft ehrt Bonnie J. Murphy und Giulio Malavolta mit dem Heinz Maier-Leibnitz-Preis

mehr
Mehr anzeigen

Im Freundeskreis diskutieren, ein Konzert genießen, bei Straßenlärm telefonieren – Menschen mit Hörproblemen bleiben alltägliche Höreindrücke oft verwehrt. Tobias Moser will den Betroffenen mit einer neuen Generation von Hörhilfen neue Klangwelten zugänglich machen. Die sogenannten optischen Cochlea-Implantate sind ein Beispiel für Therapien, die auf Erkenntnissen aus der Grundlagenforschung beruhen.

Die einzellige Grünalge Chlamydomonas reinhardtii sieht nicht viel mit ihrem nur aus lichtempfindlichen Rhodopsin-Molekülen bestehenden Auge. Das Algenrhodopsin hat es aber trotzdem in sich. Es hat in den letzten Jahren eine Revolution in der Neurobiologie ausgelöst. Ernst Bamberg vom Max-Planck Institut für Biophysik in Frankfurt hat mitgeholfen, es berühmt zu machen. Er erforscht nun die Moleküle und entwickelt neue Varianten für die Grundlagenforschung und die Medizin.

Peter Mombaerts kennt sich in Welt der Moleküle, der Gene, der zellulären Signale ebenso gut aus wie in der Welt der Düfte. Der Belgier, mittlerweile Direktor am Max-Planck-Institut für Biophysik in Frankfurt/Main, zählt zu jenen Forschern, die den Weg eines Duftstoffes durch Nase und Gehirn aufgeklärt haben – zumindest in seinen Grundzügen.

Animal Ethics and Genetic Safety Officer (m/w/d)

Max-Planck-Institut für Biophysik, Frankfurt am Main 26. Februar 2024

Das knifflige Puzzle der Poren im Zellkern 

2022 Beck, Martin; Hummer, Gerhard

Genetik Strukturbiologie Zellbiologie

Die Steuerzentralen unserer Zellen sind ihre Kerne mit dem darin gespeicherten Erbgut. Kernporen bilden die einzigen Verbindungstüren durch die Kernhülle. Sie lassen nur wichtige Botenstoffe durch, nicht aber gefährliche Eindringlinge wie beispielsweise Krankheitserreger. Die Poren helfen dem Kern, mit anderen Zellbestandteilen zu kommunizieren und das genetische Material zu schützen. Diese anspruchsvolle Aufgabe verlangt einen komplexen Aufbau, der viele Köpfe seit zwei Dekaden beschäftigt; ein angefangenes Puzzle mit fehlenden Teilen, das wir nun nahezu vollständig lösen konnten.

mehr

Elektronen-Cryomikroskopie von Membranproteinkomplexen

2019 Kühlbrandt, Werner

Strukturbiologie

Elektronen-Cryomikroskopie (CryoEM) ist die Methode der Wahl zur Bestimmung der Struktur von Membranproteinkomplexen, die für die Röntgenkristallographie zu instabil oder zu dynamisch sind. Intakte ATP-Synthasen beispielsweise konnten bislang einer Kristallisation widerstehen, dank CryoEM sind aber nun zentrale Aspekte ihrer Mechanismen deutlich geworden. Die beiden am besten aufgelösten und damit informativsten Strukturen, und zwar die der Chloroplasten ATP-Synthase und eines Dimers der mitochondrialen ATP-Synthase, kommen aus unserer Abteilung.

mehr

Strukturelle Anforderungen an eine Flavin-basierte Elektronenbifurkation am Beispiel zweier Acyl-CoA Dehydrogenase/Elektronentransfer-Flavoprotein-Komplexe

2018 Kayastha, Kanwal; Demmer, Julius K.; Müller, Volker; Buckel, Wolfgang; Ermler, Ulrich

Zellbiologie

Flavin-basierte Elektronen-bifurkierende (FBEB)-Enzymkomplexe spielen eine vitale Rolle in obligat anaeroben Mikroorganismen zur Effizienzsteigerung ihres Energiestoffwechsels. Sie treiben eine endergone durch eine exergone Reduktion mit dem gleichen Reduktionsmittel an. Die Energiekopplung erfolgt durch ein reduziertes Flavin, das durch Energieaufspaltung ein stark und ein schwach reduzierendes Elektron auf zwei verschiedene Substrate überträgt. Wie FBEB-Enzymkomplexe strukturell konstruiert sind, soll am Beispiel zweier Acyl-CoA-Dehydrogenase/Elektrontransfer-Flavoproteine dargelegt werden.

mehr

Zellen werden von Lipidmembranen umhüllt und strukturiert. Dabei stellen sich zwei wesentliche Fragen: Wie erhalten Membranen ihre oft ungewöhnliche Form und wie erfolgt deren Qualitätskontrolle? Dank molekularer und coarse-grained Simulationen konnten wir zeigen, wie die Proteine Mga2 and Ire1 den Zustand des endoplasmatischen Retikulums bestimmen. Auch hinsichtlich der Fusion von Vesikeln, der Bildung von Röhrchenstrukturen im endoplasmatischen Retikulum und der Induktion von Autophagosomen durch einen als Atg1 bezeichneten Komplex gewannen wir mittels Simulationen neue Einsichten.

mehr

Struktur der dimeren ATP-Synthase aus der inneren Mitochondrienmembran einer Hefe

2016 Hahn, Alexander; Parey, Kristian; Bublitz, Maike; Mills, Deryck J.; Zickermann, Volker; Vonck, Janet; Kühlbrandt, Werner; Meier, Thomas

Strukturbiologie Zellbiologie

Die vollständige Struktur der dimeren F1Fo-ATP-Synthase aus Mitochondrien der Hefe Yarrowia lipolytica wurde mittels einer Kombination von cryo-Elektronenmikroskopie (cryo-EM) und Röntgenkristallographie aufgeklärt. Die Struktur zeigt 58 der 60 Untereinheiten im dimeren Komplex. Horizontale Helices der Untereinheit a im Fo- Subkomplex legen sich um den c-Ring-Rotor. Insgesamt sechs senkrechte Helices durchspannen die Membran. Unsere Strukturuntersuchung erklärt die strukturelle Basis der Cristae-Bildung in Mitochondrien, ein wichtiger morphologischer Aspekt eukaryotischer Zellen.

mehr
Zur Redakteursansicht