Max-Planck-Institut für Biophysik

Max-Planck-Institut für Biophysik

Am Max-Planck-Institut für Biophysik werden vor allem Proteine in oder an biologischen Membranen erforscht. Membranproteine wirken unter anderem als Kanäle, Transporter oder molekulare Sensoren für den Stoff- und Informationsaustausch der Zelle mit ihrer Umwelt, sind aber auch für den Transport innerhalb von Zellen wichtig. Die Wissenschaftler des Instituts analysieren den Aufbau und die räumliche Struktur dieser Proteine mit Hilfe von Elektronenmikroskopie und Röntgenkristallographie. In idealer Ergänzung zu den experimentellen Untersuchungen werden diese molekularen Prozesse auch theoretisch untersucht, um sie quantitativ zu beschreiben und ein detailliertes Verständnis der zugrunde liegenden Mechanismen zu gewinnen.

Kontakt

Max-von-Laue-Straße 3
60438 Frankfurt am Main
Telefon: +49 69 6303-0
Fax: +49 69 6303-4502

Promotionsmöglichkeiten

Dieses Institut hat keine International Max Planck Research School (IMPRS).

Es gibt jedoch die Möglichkeit zur individuellen Promotion bei den Direktoren und Forschungsgruppenleitern.

Muskelzellen brauchen Kalzium-Ionen

Die Strukturanalyse für einen Ryanodin-Rezeptor 1 (RyR1) bringt Einsicht in die Kalziumfreisetzung während der Muskelkontraktion

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Homöostase ist für Bakterien lebenswichtig

Kryo-Elektronenmikroskopische Strukturuntersuchung an einem bakteriellen Kaliumionen-Protonen-Symporter

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<p>Reibungslose Energieerzeugung </p>

Mutationen können zu ernsthaften Krankheiten führen

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Die Mineralisierung von Molybdän

Molybdat wird über einen ATP-getriebenen Piercing-Mechanismus in das Molybdänspeicher-Protein gepumpt

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Enzym hilft Bakterien, in Menschen zu atmen

Forscher haben die Struktur der Cytochrom-bd-I-Oxidase (E. coli) entschlüsselt

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Die einzellige Grünalge Chlamydomonas reinhardtii sieht nicht viel mit ihrem nur aus lichtempfindlichen Rhodopsin-Molekülen bestehenden Auge. Das Algenrhodopsin hat es aber trotzdem in sich. Es hat in den letzten Jahren eine Revolution in der Neurobiologie ausgelöst. Ernst Bamberg vom Max-Planck Institut für Biophysik in Frankfurt hat mitgeholfen, es berühmt zu machen. Er erforscht nun die Moleküle und entwickelt neue Varianten für die Grundlagenforschung und die Medizin.

Peter Mombaerts kennt sich in Welt der Moleküle, der Gene, der zellulären Signale ebenso gut aus wie in der Welt der Düfte. Der Belgier, mittlerweile Direktor am Max-Planck-Institut für Biophysik in Frankfurt/Main, zählt zu jenen Forschern, die den Weg eines Duftstoffes durch Nase und Gehirn aufgeklärt haben – zumindest in seinen Grundzügen.

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Strukturelle Anforderungen an eine Flavin-basierte Elektronenbifurkation am Beispiel zweier Acyl-CoA Dehydrogenase/Elektronentransfer-Flavoprotein-Komplexe

2018 Kayastha, Kanwal; Demmer, Julius K.; Müller, Volker; Buckel, Wolfgang; Ermler, Ulrich

Zellbiologie

Flavin-basierte Elektronen-bifurkierende (FBEB)-Enzymkomplexe spielen eine vitale Rolle in obligat anaeroben Mikroorganismen zur Effizienzsteigerung ihres Energiestoffwechsels. Sie treiben eine endergone durch eine exergone Reduktion mit dem gleichen Reduktionsmittel an. Die Energiekopplung erfolgt durch ein reduziertes Flavin, das durch Energieaufspaltung ein stark und ein schwach reduzierendes Elektron auf zwei verschiedene Substrate überträgt. Wie FBEB-Enzymkomplexe strukturell konstruiert sind, soll am Beispiel zweier Acyl-CoA-Dehydrogenase/Elektrontransfer-Flavoproteine dargelegt werden.

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Zellen werden von Lipidmembranen umhüllt und strukturiert. Dabei stellen sich zwei wesentliche Fragen: Wie erhalten Membranen ihre oft ungewöhnliche Form und wie erfolgt deren Qualitätskontrolle? Dank molekularer und coarse-grained Simulationen konnten wir zeigen, wie die Proteine Mga2 and Ire1 den Zustand des endoplasmatischen Retikulums bestimmen. Auch hinsichtlich der Fusion von Vesikeln, der Bildung von Röhrchenstrukturen im endoplasmatischen Retikulum und der Induktion von Autophagosomen durch einen als Atg1 bezeichneten Komplex gewannen wir mittels Simulationen neue Einsichten.

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Struktur der dimeren ATP-Synthase aus der inneren Mitochondrienmembran einer Hefe

2016 Hahn, Alexander; Parey, Kristian; Bublitz, Maike; Mills, Deryck J.; Zickermann, Volker; Vonck, Janet; Kühlbrandt, Werner; Meier, Thomas

Strukturbiologie Zellbiologie

Die vollständige Struktur der dimeren F1Fo-ATP-Synthase aus Mitochondrien der Hefe Yarrowia lipolytica wurde mittels einer Kombination von cryo-Elektronenmikroskopie (cryo-EM) und Röntgenkristallographie aufgeklärt. Die Struktur zeigt 58 der 60 Untereinheiten im dimeren Komplex. Horizontale Helices der Untereinheit a im Fo- Subkomplex legen sich um den c-Ring-Rotor. Insgesamt sechs senkrechte Helices durchspannen die Membran. Unsere Strukturuntersuchung erklärt die strukturelle Basis der Cristae-Bildung in Mitochondrien, ein wichtiger morphologischer Aspekt eukaryotischer Zellen.

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Wie die Natur Luftsauerstoff zu Wasser reduziert und dabei Energie speichert

2015 Michel, Hartmut; Ermler, Ulrich; Safarian, Schara

Strukturbiologie

Molekularen Sauerstoff gibt es in der Atmosphäre seit etwa drei Milliarden Jahren. Die Natur entwickelte zwei membranständige Enzymsysteme, welche im Rahmen der Zellatmung die in der Reduktion des Sauerstoffs zu Wasser steckende Energie biologisch nutzbar machen: die Häm-Kupfer-Oxidasen, wie etwa die Cytochrom c-Oxidase, und die bd-Oxidasen. Die Strukturen von Vertretern beider Enzymfamilien wurden bestimmt. Die beiden evolutionär nicht verwandten Familien scheinen ähnliche Mechanismen zu nutzen, um Energie zu speichern und die Entstehung toxischer, reaktiver Sauerstoffspezies zu verhindern.

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Molekulare Simulationen: Von biomolekularen Strukturen zur Funktion

2014 Hummer, Gerhard

Evolutionsbiologie Genetik Informatik Strukturbiologie Zellbiologie

Molekulare Simulationen ermöglichen es, die Funktionsweise von Biomolekülen zu untersuchen. Dank ihrer enorm detaillierten Beschreibung, in der die Bewegung jedes einzelnen Atoms aufgelöst wird, gestattet die Simulation Interpretationen komplexer Experimente. Solche Simulationen ermöglichen es zudem, in Bereiche vorzudringen, die dem Experiment weitgehend verschlossen sind, etwa der detaillierten Auflösung von enzymatischen Reaktionsmechanismen. Außerdem können dank molekularer Simulationen durch Beobachtung von Proteinen „bei der Arbeit“ neuartige, fundamentale Prozesse entdeckt werden.

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