Max-Planck-Institut für Biophysik

Forschende beobachten erstmals, wie HIV durch die Kernporen zum Erbgut menschlicher Immunzellen vordringen

Forschende verstehen die Müllabfuhr unserer Zellen besser – und können sie steuern

Dynamische Struktur von FLVCR-Proteinen und deren Funktion beim Nährstofftransport in unseren Zellen aufgeklärt

Claire Donnelly und Eugene Kim erhalten den Heinz Maier-Leibnitz-Preis der Deutschen Forschungsgemeinschaft

Forschende entwickeln Methode, mit der sie schnell die Struktur von Zuckerschichten auf medizinisch wichtigen Proteinen vorhersagen können

An einem Puzzle mit tausend Teilen kann man schon mal viele Stunden sitzen. Martin Beck vom Max-Planck-Institut für Biophysik in Frankfurt hat zwanzig Jahre gebraucht, bis er ein ganz besonderes Puzzle komplettiert hatte: Der Forscher und sein Team haben die Anordnung der tausend Proteinmoleküle aufgedeckt, aus denen jede Kernpore besteht – Proteinkomplexe, die einen tunnelförmigen Durchgang durch die Membran des Zellkerns bilden. Die Proteine sind Türe und Türsteher in einem: Sie verbinden den Zellkern mit der umgebenden Zelle und kontrollieren aktiv, was rein- und rausdarf. Viren zum Beispiel müssen draußen bleiben.

Im Freundeskreis diskutieren, ein Konzert genießen, bei Straßenlärm telefonieren – Menschen mit Hörproblemen bleiben alltägliche Höreindrücke oft verwehrt. Tobias Moser will den Betroffenen mit einer neuen Generation von Hörhilfen neue Klangwelten zugänglich machen. Die sogenannten optischen Cochlea-Implantate sind ein Beispiel für Therapien, die auf Erkenntnissen aus der Grundlagenforschung beruhen.

Die einzellige Grünalge Chlamydomonas reinhardtii sieht nicht viel mit ihrem nur aus lichtempfindlichen Rhodopsin-Molekülen bestehenden Auge. Das Algenrhodopsin hat es aber trotzdem in sich. Es hat in den letzten Jahren eine Revolution in der Neurobiologie ausgelöst. Ernst Bamberg vom Max-Planck Institut für Biophysik in Frankfurt hat mitgeholfen, es berühmt zu machen. Er erforscht nun die Moleküle und entwickelt neue Varianten für die Grundlagenforschung und die Medizin.

Peter Mombaerts kennt sich in Welt der Moleküle, der Gene, der zellulären Signale ebenso gut aus wie in der Welt der Düfte. Der Belgier, mittlerweile Direktor am Max-Planck-Institut für Biophysik in Frankfurt/Main, zählt zu jenen Forschern, die den Weg eines Duftstoffes durch Nase und Gehirn aufgeklärt haben – zumindest in seinen Grundzügen.

Haben Sie schon einmal an einer Schlaufe eines Kabelsalats gezogen und noch mehr Knoten erzeugt? Ein wahrer Verpackungskünstler in unserem Körper, das Protein Smc5/6, kann das, ohne ein unentwirrbares Chaos anzurichten. Smc5/6 hilft, unsere meterlange DNA knotenfrei in den winzigen Kernen unserer Zellen zu verstauen und die Aktivität unserer Gene zu steuern. Macht Smc5/6 Fehler, kann unser Erbmaterial geschädigt werden. Erbkrankheiten, Entwicklungsstörungen oder Krebs sind die Folge. Wenn wir verstehen, wie Smc5/6 funktioniert, können wir neue Ansatzpunkte für medizinische Therapien finden.

Die Steuerzentralen unserer Zellen sind ihre Kerne mit dem darin gespeicherten Erbgut. Kernporen bilden die einzigen Verbindungstüren durch die Kernhülle. Sie lassen nur wichtige Botenstoffe durch, nicht aber gefährliche Eindringlinge wie beispielsweise Krankheitserreger. Die Poren helfen dem Kern, mit anderen Zellbestandteilen zu kommunizieren und das genetische Material zu schützen. Diese anspruchsvolle Aufgabe verlangt einen komplexen Aufbau, der viele Köpfe seit zwei Dekaden beschäftigt; ein angefangenes Puzzle mit fehlenden Teilen, das wir nun nahezu vollständig lösen konnten.

Elektronen-Cryomikroskopie (CryoEM) ist die Methode der Wahl zur Bestimmung der Struktur von Membranproteinkomplexen, die für die Röntgenkristallographie zu instabil oder zu dynamisch sind. Intakte ATP-Synthasen beispielsweise konnten bislang einer Kristallisation widerstehen, dank CryoEM sind aber nun zentrale Aspekte ihrer Mechanismen deutlich geworden. Die beiden am besten aufgelösten und damit informativsten Strukturen, und zwar die der Chloroplasten ATP-Synthase und eines Dimers der mitochondrialen ATP-Synthase, kommen aus unserer Abteilung.

Flavin-basierte Elektronen-bifurkierende (FBEB)-Enzymkomplexe spielen eine vitale Rolle in obligat anaeroben Mikroorganismen zur Effizienzsteigerung ihres Energiestoffwechsels. Sie treiben eine endergone durch eine exergone Reduktion mit dem gleichen Reduktionsmittel an. Die Energiekopplung erfolgt durch ein reduziertes Flavin, das durch Energieaufspaltung ein stark und ein schwach reduzierendes Elektron auf zwei verschiedene Substrate überträgt. Wie FBEB-Enzymkomplexe strukturell konstruiert sind, soll am Beispiel zweier Acyl-CoA-Dehydrogenase/Elektrontransfer-Flavoproteine dargelegt werden.

Zellen werden von Lipidmembranen umhüllt und strukturiert. Dabei stellen sich zwei wesentliche Fragen: Wie erhalten Membranen ihre oft ungewöhnliche Form und wie erfolgt deren Qualitätskontrolle? Dank molekularer und coarse-grained Simulationen konnten wir zeigen, wie die Proteine Mga2 and Ire1 den Zustand des endoplasmatischen Retikulums bestimmen. Auch hinsichtlich der Fusion von Vesikeln, der Bildung von Röhrchenstrukturen im endoplasmatischen Retikulum und der Induktion von Autophagosomen durch einen als Atg1 bezeichneten Komplex gewannen wir mittels Simulationen neue Einsichten.