Essenzielle Virulenzproteine des Maisbeulenbrandes entdeckt

Pflanzenschädling braucht membrangebundenen Proteinkomplex, um virulent zu sein

Um seinen Wirt, die Maispflanze, zu infizieren, nutzt der pilzliche Parasit Ustilago maydis einen Komplex aus sieben Proteinen. Zahlreiche Befunde belegen eine essentielle Rolle des Komplexes bei der Krankheitsentstehung und lassen auf ein weit verbreitetes Vorkommen bei pilzlichen Pathogenen schließen.

Krankheitssymptome an Blättern einer mit Ustilago maydis infizierten Maispflanze.

Jedes Jahr zerstören Pflanzenpathogene wie Rostpilze, der Reisbrandpilz  und Mehltaupilze große Mengen an Getreide, das Millionen von Menschen ernähren könnte. Viele dieser Pilze sind biotrophe Krankheitserreger: anstatt ihre Wirtspflanzen abzutöten, manipulieren sie die Wirtszellen, um sicherzustellen, dass diese das Pilzwachstum aufrechterhalten. Unter diesen Pathogenen hat sich der Maisbrandpilz Ustilago maydis als Modell für die Grundlagenforschung an biotrophen Pilzen etabliert.

Während der Infektion setzt U. maydis einen ganzen Cocktail so genannter Effektoren frei, die entweder in der Interaktionszone zwischen Pilz und Wirt wirken oder in die Pflanzenzelle gelangen. Die Effektorproteine unterdrücken die pflanzliche Immunität, verändern Biosynthesewege der Pflanze und leiten die Zellteilung im Blattgewebe neu ein, was zu auffälligen tumorartigen Strukturen führt, von denen aus der Pilz seine Sporen verbreitet. Der Mechanismus, wie die Effektoren pflanzenpathogener Pilze in die Pflanzenzellen gelangen, ist derzeit noch ein Rätsel.

Das Forschungsteam um Regine Kahmann am Max-Planck-Institut für terrestrische Mikrobiologie hat über viele Jahre daran gearbeitet, die molekulare Funktion von Effektoren aufzuklären. In der vorliegenden Studie haben sie fünf Pilzeffektoren sowie zwei pilzliche Transmembranproteine identifiziert, die einen stabilen Proteinkomplex bilden. Fehlt nur eines dieser sieben Proteine, kommt der Infektionsprozess vollständig zum Erliegen. Ein solch starker Beitrag zur Virulenz ist sehr ungewöhnlich für Effektoren, die einzeln normalerweise nur einen jeweils kleinen Beitrag zur Virulenz leisten. Mutanten, denen Proteine des Komplexes fehlen, können die Wirtsimmunität nicht herunterregulieren, was auf eine Beteiligung des Komplexes an der Effektorabgabe hindeutet. Experimente zur Lokalisierung des Komplexes, die zum Teil mit Kooperationspartnern in den USA und an der Philipps-Universität in Marburg durchgeführt wurden, ergaben, dass sich die Proteine in Strukturen befinden, die vom Pilz in die Wirtszellen hineinreichen.

Essenziell für Infektion

Ustilago maydis-Hyphen im Inneren eines infizierten Maisblattes. Die roten Flecken werden durch ein fluoreszierendes Protein verursacht, das an eines der Proteine im oberflächenexponierten Komplex gebunden ist.

Diese und andere Befunde sowie die Beobachtung, dass der Komplex erst während des Infektionsprozesses ausgebildet wird, deuten auf eine zentrale, wenn nicht sogar universelle Rolle hin. „Wir halten es für wahrscheinlich, dass der in der Membran verankerte Komplex eine Struktur darstellt, die Pathogenen hilft, Effektorproteine in Wirtszellen einzuschleusen", sagt Regine Kahmann. „Solche Apparate sind von Bakterien bekannt, aber bisher nicht von Pilzen." 

Allerdings ist ein direkter Beweis schwer zu erbringen. „Dazu müsste man zeigen, dass bestimmte Effektoren nicht in die Pflanzenzelle gelangen, wenn der Komplex fehlt. Dies ist uns bisher nicht gelungen, da die Komplexmutanten direkt nach Eindringen in die Pflanze vom Immunsystem der Pflanze abgewehrt werden und sterben.“  erklärt Nicole Ludwig, Hauptautorin der Studie. „Wir hoffen, dass die bereits gelungene Rekonstitution des Komplexes in naher Zukunft den Weg zur Untersuchung seiner atomaren Struktur und der vermuteten Funktion bei der Effektorfreisetzung ebnen wird."

Die essenzielle Rolle des Komplexes birgt aber auch ein anwendungsbezogenes Potential, wie Regine Kahmann betont. "Da der Komplex für die Infektion unverzichtbar ist, ist er ein attraktives Ziel, um die Krankheit durch die Entwicklung neuer Fungizide zu stoppen." Erste Schritte in diese Richtung wurden bereits unternommen, indem ein Hochdurchsatz-Screening in Zusammenarbeit der Marburger Max-Planck-Forscher mit dem Compound Management and Screening Center (COMAS) am Max-Planck-Institut für molekulare Physiologie in Dortmund aufgebaut wurde. Der Screen ergab mehrere Wirkstoffkandidaten, von denen die vielversprechendsten erfolgreich nicht nur von U.maydis, sondern auch von einem Rostpilz ausgelöste Krankheitssymptome hemmten. Mit Unterstützung von Max-Planck-Innovation wurde kürzlich ein Patent beim Europäischen Patentamt eingereicht, was einen erfolgreichen Transfer von der Grundlagenforschung zur Anwendung in der Landwirtschaft  ermöglichen könnte.

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