Eine ausgewogene Kaliumkonzentration ist für das Überleben aller Organismen von den Bakterien bis zum Menschen unerlässlich. Für Bakterien ist die kontrollierte Kaliumaufnahme oft schwierig, da sie ständig starken Schwankungen der Umweltbedingungen ausgesetzt sind. Die Kaliumionen können nur von bestimmten Membrantransportproteinen spezifisch aufgenommen werden; die Zellmembran ist für Kaliumionen undurchlässig.
Die Forschungsgruppe unter der Leitung von Janet Vonck vom Max-Planck-Institut für Biophysik und Inga Hänelt von der Goethe-Universität Frankfurt untersuchte den K+/H+-Importer KimA, der zur KUP (K+ uptake permease) Familie gehört.
Mit Hilfe der Kryo-Elektronenmikroskopie wurde die Struktur bis zu einer Auflösung von 3,7 Å bestimmt. Es ist die erste Strukturbestimmung eines KUP-Familienmitglieds. Von besonderem Interesse ist die Region, die Kaliumionen binden kann. Hier findet man konservierte Aminosäuren der KUP-Familie, die K+- und H+-Ionen binden können. Dies wurde durch Punktmutationen gezeigt. Man identifizierte drei Kaliumionen-Bindungsstellen in der Transmembranregion des Proteins: In der vorliegenden Struktur hat das KimA-Homodimer eine nach innen geschlossene, trans-inhibierte Konformation. Die Kryo-EM-Karte und das Modell wurden in der wwPDB mit den Zugangscodes EMD-10092 bzw. 6S3K hinterlegt.
Weibliche Säugetiere, einschließlich des Menschen, werden mit allen ihren Eizellen geboren. Manche der Eizellen werden somit mehrere Jahrzehnte alt – und müssen so lange funktionsfähig bleiben. Extrem langlebige Proteine im Eierstock könnten dabei eine wichtige Rolle spielen. Sie helfen offenbar, die Fruchtbarkeit möglichst lange zu bewahren.