Homöostase ist für Bakterien lebenswichtig

Kryo-Elektronenmikroskopische Strukturuntersuchung an einem bakteriellen Kaliumionen-Protonen-Symporter

6. Februar 2020

Eine ausgewogene Kaliumkonzentration ist für das Überleben aller Organismen von den Bakterien bis zum Menschen unerlässlich. Für Bakterien ist die kontrollierte Kaliumaufnahme oft schwierig, da sie ständig starken Schwankungen der Umweltbedingungen ausgesetzt sind. Die Kaliumionen können nur von bestimmten Membrantransportproteinen spezifisch aufgenommen werden; die Zellmembran ist für Kaliumionen undurchlässig.

a) KimA-Dimer von der Membran aus gesehen, wobei ein Monomer grau und das andere regenbogenförmig von blau (N-Terminus) bis rot (C-Terminus) eingefärbt ist. b) Schematische Darstellung der Topologie von KimA. Jedes KimA Monomer besteht aus zwölf Transmembranhelices, die in einem 5 + 5 umgekehrten Strukturrapport und zwei zusätzlichen, C-terminalen Transmembranhelices, die sich am Rand des Dimers befinden, angeordnet sind. Die letzte Transmembranhelix erstreckt sich bis ins Zytoplasma und positioniert die lösliche Domäne unterhalb der Transmembran-Domäne des zweiten Monomers. c) Die zytoplasmatische Domäne eines KimA-Monomers wird durch ein paralleles, fünfsträngiges β-Blatt gebildet, das von vier α-Helices sandwichartig umgeben ist und im Dimer ein durchgehendes 10-strängiges β-Faltblatt bildet. d) Seitenansicht und e) Draufsicht auf die Membrandomäne eines KimA-Monomers.

Die Forschungsgruppe unter der Leitung von Janet Vonck vom Max-Planck-Institut für Biophysik und Inga Hänelt von der Goethe-Universität Frankfurt untersuchte den K+/H+-Importer KimA, der zur KUP (K+ uptake permease) Familie gehört.

Mit Hilfe der Kryo-Elektronenmikroskopie wurde die Struktur bis zu einer Auflösung von 3,7 Å bestimmt. Es ist die erste Strukturbestimmung eines KUP-Familienmitglieds. Von besonderem Interesse ist die Region, die Kaliumionen binden kann. Hier findet man konservierte Aminosäuren der KUP-Familie, die K+- und H+-Ionen binden können. Dies wurde durch Punktmutationen gezeigt. Man identifizierte drei Kaliumionen-Bindungsstellen in der Transmembranregion des Proteins: In der vorliegenden Struktur hat das KimA-Homodimer eine nach innen geschlossene, trans-inhibierte Konformation. Die Kryo-EM-Karte und das Modell wurden in der wwPDB mit den Zugangscodes EMD-10092 bzw. 6S3K hinterlegt.

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