Aktiv mit Mangan

Erste aktive halbsynthetische Hydrogenase mit Mangan im aktiven Zentrum entwickelt

3. Juni 2019

Wasserstoffgas (H2) gilt als sauberer Energieträger der Zukunft – wenn seine Produktion ohne fossile Brennstoffe auskommt. Entsprechend groß ist das Interesse der Forschung an den Enzymen, die in der Natur an der Entstehung und Spaltung von Wasserstoff beteiligt sind, den sogenannten Hydrogenasen. Nun ist es erstmals gelungen, eine aktive semisynthetische [Mn]-Hydrogenase zu entwickeln. Damit eröffnen sich neue Forschungsansätze für die Entwicklung effizienter Wasserstofftechnologien.

 

Die Strategie zum Aufbau der halbsynthetischen [Mn] - Hydrogenase.

Hydrogenasen sind in der Natur weitverbreitet. In ihrem aktiven Zentrum steht ein Metall-Ion, und zwar ausschließlich Eisen oder Nickel; entsprechend unterscheidet man [NiFe]-, [FeFe]- und [Fe]-Hydrogenasen.  

Xile Hu, Kooperationspartner der Max-Planck-Wissenschaftler und Leiter des Labors für Anorganische Synthese und Katalyse am EPFL in Lausanne, erklärt: “ Es ist eine hochinteressante Frage, warum die Natur nicht andere Metalle für das aktive Zentrum der Hydrogenasen wählte. Wegen der Bioverfügbarkeit? Das ist insofern unwahrscheinlich, als dass es viele andere Metalloenzyme gibt, die z.B. Molybdän, Mangan, Kobalt oder Kupfer verwenden.” Obwohl viele Forscher bereits Wasserstoff spaltende Enzyme synthetisieren konnten, waren diese nur aktiv, wenn sie die üblichen Metalle Nickel und Eisen im aktiven Zentrum trugen. Wünschenswert wären andere Zentren – sie könnten aktiver sein und daher Wasserstoff effizienter umsetzen, wie Ruthenium (Ru), das zwar vor kurzem in eine Hydrogenase eingebaut werden konnte, aber kein aktives Enzym ergab.

Die semisynthetische [Mn]-Hydrogenase katalysiert eine H2-Aktivierung und  den Transfer eines Hydridanions. Die Proteinstruktur wurde auf der Basis der Kristallstruktur der [Fe]-Hydrogenase von Methanocaldococcus jannaschii modelliert.

Den Forschern um Seigo Shima vom Max-Planck-Institut für terrestrische Mikrobiologie gelang es nun in Kooperation mit dem EFPL in Lausanne, eine aktive Hydrogenase zu synthetisieren, die Mangan im aktiven Zentrum enthält, ausgehend von einem Mn-Modellkomplex und das Apoenzym der [Fe]-Hydrogenase. „Das ist unseres Wissens die erste funktionale Hydrogenase, die ein Mangan-Ion im aktiven Zentrum trägt“, erklärt der Marburger Max-Planck Forscher. „Mit weiteren biotechnologischen Verbesserungen könnte diese semisynthetische [Mn]-Hydrogenase Potential haben, katalytisch aktiver zu sein als natürliche [Fe]-Hydrogenasen.”

 

Weitere interessante Beiträge

Zur Redakteursansicht