Max-Planck-Institut für terrestrische Mikrobiologie

Wie aus komplexen Molekülen Leben auf der Erde entstand und was das für den Rest des Universums bedeutet

Neue Kooperationen widmen sich synthetischer Biochemie sowie den Wechselwirkungen von Luftverschmutzung, Extremwetter und Klima

Helge Bode und Tobias Erb vom Max-Planck-Institut für terrestrische Mikrobiologie haben neue Wege gefunden, Peptide für die Medizin herzustellen

Ein Rückblick auf ein Forschungsjahr mit vielen Höhepunkten

Ein künstliches Enzym ermöglicht die Umwandlung von CO₂ in Ameisensäure 

Moleküle mit Autos zu vergleichen scheint ein wenig gewagt. Was ihre Herstellung betrifft, gibt es jedoch durchaus Ähnlichkeiten: Manche von ihnen werden in einer Zelle tatsächlich wie am Fließband produziert. Helge Bode und Tobias Erb vom Max-Planck-Institut für terrestrische Mikrobiologie in Marburg wollen diese molekularen Fertigungsstraßen so umbauen, dass sie damit neue Antibiotika herstellen können, die für den Kampf gegen resistente Krankheitserreger dringend gebraucht werden.

Wenn eines Tages eine Raumsonde auf dem Saturnmond Enceladus oder einer anderen fernen Welt landet: Würde die Menschheit Leben erkennen, wenn es dort welches gäbe? Die Bausteine des Lebens, Aminosäuren und Nukleobasen, schwirren zumindest reichlich durchs All. Doch welche Zutaten und Umweltbedingungen braucht es genau, damit Leben entsteht? Forschende der Max-Planck-Gesellschaft hoffen, die Antwort bei einem Blick zurück zu finden: Wie wurde einst auf der Erde aus toter Chemie lebendige Biologie?

Wer in Marburg forscht, muss dafür buchstäblich Berge erklimmen. Nicht umsonst heißt der Standort von Universität und diversen Forschungseinrichtungen „Campus Lahnberge“. Man kann also schon außer Puste kommen, wenn man mit dem Fahrrad zum Max-Planck-Institut für terrestrische Mikrobiologie möchte. Nicht aber Katharina Höfer – für sie ist das Routine.

Max-Planck-Forschende kooperieren mit Partnern in mehr als 120 Ländern. Hier schreiben sie über ihre persönlichen Erfahrungen und Eindrücke. Elizaveta Bobkova vom Max-Planck-Institut für terrestrische Mikrobiologie in Marburg war im Rahmen des deutschfranzösischen Austauschprogramms Salto drei Monate in Bordeaux. Sie meisterte komplizierte Labortechniken, war Jurorin bei einem Wettbewerb der synthetischen Biologie und konnte sich auch ihrem Lieblingssport widmen: dem Eiskunstlauf.

Dass eine Wissenschaftlerin den Laborkittel an den Haken hängt und Journalistin wird, ist nicht ungewöhnlich. Martina Preiner hat es genau andersherum gemacht. Nach einer Karriere als Wissenschaftsjournalistin wechselte sie mit Anfang dreißig noch mal die Seiten und kehrte ins Labor zurück. Der Grund für den Sinneswandel war ihre Faszination für die Entstehung des Lebens.

Jedes Lebewesen muss Stoffe aus der Umgebung aufnehmen und in Substanzen umwandeln, die es zum Leben braucht. Ohne Stoffwechsel gäbe es folglich kein Leben auf der Erde. Tobias Erb, Direktor am Max-Planck-Institut für terrestrische Mikrobiologie in Marburg, möchte Stoffwechselwege so umprogrammieren, dass sich damit Rohstoffe schonender und effizienter produzieren lassen. Sein jüngster Coup: ein Stoffwechselkreislauf, der mit elektrischem Strom angetrieben wird.

Die Nitrogenase katalysiert eine der schwierigsten Reaktionen der Natur, die Umwandlung des atmosphärischen Stickstoffs in Ammoniak – biologischen Dünger. Im letzten Jahr gelang es, die genaue Struktur der Eisen-Nitrogenase aufzuklären. Außerdem stellten wir fest, dass sie noch mehr kann: Sie setzt nicht nur Stickstoff um, sondern kann auch Kohlendioxid (CO₂) zu Kohlenwasserstoffen umwandeln. Nitrogenasen ermöglichen damit nicht nur neue Chancen für eine nachhaltige Düngemittelproduktion, sondern auch die Umwandlung von Kohlenstoffabfällen in nützliche Chemikalien und Treibstoffe.

Die Natur nutzt antimikrobielle Peptide als Breitbandantibiotika: Sie bilden die erste Verteidigungslinie gegen eindringende Krankheitserreger. Bakterien wiederum entwickeln fortlaufend neue Fähigkeiten, dieser Abwehr zu entkommen. Unsere Forschungsgruppe fand heraus, wie ein kleines Protein Bakterien in die Lage versetzt, die antimikrobiellen Peptide immer wieder frühzeitig zu erkennen und sich somit effektiv zu verteidigen. Unsere Arbeit liefert eine molekulare Grundlage für die Entwicklung neuer Peptid-basierter Wirkstoffe.

Das zentrale Enzym der Photosynthese, Rubisco, ist der am häufigsten vorkommende Biokatalysator der Erde. Aber wie entwickelte sich Rubisco, und wie passte das Enzym sich den Veränderungen im Laufe der Erdgeschichte an? Durch Rekonstruktion Milliarden Jahre alter Enzyme gelang es, eine der wichtigsten Anpassungen der frühen Photosynthese aufzuklären. Unsere Ergebnisse liefern nicht nur Erkenntnisse über die Evolution der modernen Photosynthese, sondern auch neue Ideen für ihre synthetische Verbesserung.

Ustilago maydis ist einer von zahlreichen pilzlichen Krankheitserregern, die jährlich weltweit große Mengen an Getreide vernichten. Seine hochspezifische Interaktion mit der Wirtspflanze Mais ist ein wertvolles Modellsystem zur Erforschung molekularer Details der Pilz-Pflanze-Interaktionen. Wir fanden einen pilzlichen Komplex aus sieben Proteinen, der eine essenzielle Rolle bei der Krankheitsentstehung spielt. Unsere Entdeckung ermöglicht potenziell neuartige Ansätze im Pflanzenschutz.

Bakterien, beispielsweise Salmonellen oder Yersinien, schießen mit winzigen „Injektionsnadeln“ Proteine in ihre Wirtszellen. Schon seit längerem arbeiten Forscherinnen und Forscher daran, mithilfe eines solchen bakteriellen Injektionsapparates ausgewählte Proteine in Eukaryonten-Zellen einzuschleusen. Der Einbau eines optogenetischen Schalters ermöglicht es jetzt, das Injektionssystem mittels Lichtreizen zu steuern. Dies ermöglicht den zielgenauen Einsatz in biotechnologischen oder medizinischen Anwendungen.