Ein Blick in die biochemische Methan-Produktion

Cryo-Elektronenmikroskopie-Aufnahmen enthüllen die Struktur einer Hydrogenase, mit der Archaebakterien Wasserstoff für die Methanbildung spalten

14. März 2013

Die biologischen Quellen von Methan sind vielfältig, aber die wichtigsten sind stets sauerstofffrei. In Reisfeldern, Mooren und Kuhmägen etwa setzen Archaebakterien das potente Treibhausgas frei. Einblicke in die mikrobiologische Methan-Produktion hat nun ein Forscherteam des Max-Planck-Instituts für Biophysik in Frankfurt am Main und des Max-Planck-Instituts für terrestrische Mikrobiologie in Marburg gewonnen, indem sie mithilfe der Cryo-Elektronenmikroskopie die Struktur des Enzyms Frh aufklärten. Diese Hydrogenase spaltet Wasserstoff, so dass er mit Kohlendioxid weiter zu Methan verarbeitet werden kann. Die Frankfurter Wissenschaftler haben zudem die Bindungsstelle für ein Koenzym identifiziert, das an den weiteren Schritten der Methanbildung beteiligt ist. Ein genaues Verständnis, wie Hydrogenasen aufgebaut sind und wie sie arbeiten, könnte helfen, nach ihrem Vorbild synthetische Katalysatoren für die Wasserstoffproduktion zu entwickeln.

Molekulare Struktur des Frh Proteins: Jeweils eine blaue, grüne und violette Untereinheit bilden zusammen ein Trimer. Zwölf dieser Trimere bilden zusammen das gesamte Enzym. Die gelben Strukturen zeigen die reaktiven Metallzentren.

Wie sehr Rinderherden, Reisfelder und auftauende Permafrostböden den Klimawandel verstärken, ist noch nicht geklärt. Fest steht jedoch, dass Archaebakterien im Darm von Kühen, in sauerstoffarmen Gewässern und Böden aus Wasserstoff und Kohlendioxid das hochwirksame Treibhausgas Methan produzieren. Um die Bedeutung der biologischen Methanbildung besser abschätzen zu können, wollen Wissenschaftler den Prozess im Detail verstehen. Die Wissenschaftler des Max-Planck-Instituts für Biophysik in Frankfurt am Main, des Max-Planck-Instituts für terrestrische Mikrobiologie in Marburg haben dazu jetzt beigetragen, indem sie enthüllten, wie die F420-reduzierende [NiFe]-Hydrogenase, kurz Frh, aufgebaut ist und wo das Koenzym F420 an ihr andockt.

Hydrogenasen, die in der Zellmembran der Archaebakterien sitzen, stellen wichtige Enzyme bei der Bildung von Methan dar. Denn sie spalten Wasserstoff-Moleküle in Protonen und Elektronen, die in mehreren Schritten letztlich auf Kohlendioxid übertragen werden. Frh schiebt die Elektronen dabei zunächst zum Koenzym F420, das diese für andere Reaktionen im methanogenen Pfad bereitstellt. Das Enzym gehört zu den Nickel-Eisen-Hydrogenasen, in denen die eigentliche Reaktion an einem aktiven Zentrum aus Nickel und Eisen stattfindet. Bislang war nur die Struktur der Enzyme aus einer von fünf Gruppen bekannt, in die Nickel-Eisen-Hydrogenasen eingeteilt werden. Mit der Analyse, wie Frh aufgebaut ist, enthüllen die Max-Planck-Forscher nun die Strukturdetails aus einer weiteren Gruppe der Biokatalysatoren.

„Es war schon bekannt, dass Frh das Koenzym F420 in einer speziellen zusätzlichen Untereinheit bindet“, erklärt Janet Vonck, die am Max-Planck-Institut für Biophysik forscht. „Aber über die Detailstruktur wussten wir praktisch nichts.“ Wesentliche Aspekte der Enzymstruktur haben die Wissenschaftler nun mithilfe von Cryo-Elektronenmikroskopie entschlüsselt. Bei dieser Methode frieren sie die Proteine zunächst in einer dünnen Schicht aus Eis ein, damit die Biopolymere still stehen. Mit einem Elektronenmikroskop nehmen die Forscher dann viele Bilder von den Proteinen auf, die in unterschiedlichen Orientierungen vorliegen. Anschließend führen sie diese am Computer zu einer dreidimensionalen Strukturen zusammen.

Hydrogenasen als Wasserstoffproduzenten

„Wir haben festgestellt, dass Frh große tetraedrische Komplexe formt“, erklärt Vonck. Drei verschiedene Untereinheiten bilden eine funktionsfähige Einheit. Insgesamt zwölf dieser Trimere schließen sich zu einem Makromolekül zusammen. „Warum sich jeweils zwölf Trimere zusammenschließen, wissen wir noch nicht“, sagt Seigo Shima, Wissenschaftler am Max-Planck-Institut für terrestrische Mikrobiologie und Japan Science and Technology Agency. „Die chemische Reaktion ist theoretisch auch mit einem der Trimere möglich.“ Die Wissenschaftler verglichen außerdem die Struktur des Enzyms ohne F420 mit der, an der das Koenzym gebunden war. So identifizierten sie die Tasche, in der sich das Koenzym anlagert.

Über die Struktur und Funktion der Hydrogenasen wollen die Forscher nicht nur mehr erfahren, weil sie so den Einfluss Methan produzierender Archaebakterien auf das Klima besser verstehen. Die genaue Kenntnis der Enzyme und ihrer Arbeitsweise könnte auch für technische Anwendungen interessant sein. Denn die Reaktion, in der Hydrogenasen Wasserstoff in Protonen und Elektronen zerlegen, lässt sich auch umkehren, sodass die Enzyme aus Protonen und Elektronen Wasserstoff bilden. Sobald die Zusammenhänge zwischen den unterschiedlichen Bauplänen und den Funktionsweisen beziehungsweise den verschiedenen Eigenschaften der Hydrogenasen klar sind, lassen sich die Enzyme möglicherweise für technische Einsätze optimieren. Denn gerade die effizientesten in der Natur vorkommenden Hydrogenasen sind nicht stabil genug und reagieren vor allem auf Sauerstoff sehr empfindlich. Ließe sich ihr Bauplan so ändern, dass sie robuster würden, könnten sie angetrieben mit der Energie des Sonnenlichts in technischen Anlagen Wasserstoff erzeugen.

NB/PH

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