Franz-Ulrich Hartl erhält Lasker Award

Forschung zur Proteinfaltung in Zellen ausgezeichnet

12. September 2011

Proteine sind die molekularen Baustoffe und Maschinen der Zelle und an praktisch allen Lebensprozessen beteiligt. Für seine Forschung zur Faltung von Proteinen wird Professor Franz-Ulrich Hartl, Direktor am Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried, gemeinsam mit Professor Arthur L. Horwich (Yale Universität, USA) mit dem Albert Lasker Award for Basic Medical Research 2011 ausgezeichnet. Die Ehrung ist mit einem Preisgeld von 250.000 Dollar verbunden und wurde am 23. September 2011 von der Lasker Foundation in New York, USA überreicht.

Hartl und Horwich haben als erste erkannt, dass nicht alle Proteine in der Lage sind, sich spontan und ohne Hilfe in Zellen zu falten. Sie haben ein als Chaperonin bezeichnetes Protein entdeckt, das als zylindrisch geformtes Molekül mit Deckel andere Proteine in seinem Inneren von störenden äußeren Einflüssen abschirmt und so bei der Faltung unterstützt. „Durch die Entschlüsselung der Wirkmechanismen dieser großartigen Maschinen, haben die Forscher der Medizinwelt ein Grundverständnis darüber gegeben, wie Proteine ihr biologisches Potential erreichen“, sagte Maria C. Freire, Präsidentin der Lasker Foundation. Da die fehlerhafte Faltung von Proteinen auch eine Rolle bei neurodegenerativen Krankheiten wie Alzheimer und Parkinson spielt, könnten die Ergebnisse in Zukunft einen wesentlichen Beitrag zur Entwicklung neuer Wirkstoffe für die Behandlung dieser Krankheiten leisten.

 

 

Chaperone (Animation ohne Ton)

Eiweiße oder Proteine sind die wichtigsten Funktionsbausteine aller lebenden Systeme. Doch damit sie in Aktion treten können, müssen sie in die richtige dreidimensionale Form gebracht werden. Franz-Ulrich Hartl vom Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried bei München konnte nachweisen, dass bei der Faltung der Eiweißketten wieder andere Proteine helfen, die "Chaperone" (engl. Anstandsdamen).
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