Max-Planck-Institut für Biophysik

Max-Planck-Institut für Biophysik

Am Max-Planck-Institut für Biophysik werden vor allem Proteine erforscht, die in die Zellmembran eingelagert sind. Membranproteine wirken unter anderem als Kanäle, Transporter oder molekulare Sensoren für den Stoff- und Informationsaustausch der Zelle mit ihrer Umwelt. Die Wissenschaftler des Instituts analysieren den Aufbau und die räumliche Struktur dieser Proteine mit Hilfe von Elektronenmikroskopie und Röntgenstrahlen. Darüber hinaus messen die Forscher die entstehenden elektrischen Ströme und Spannungen, wenn elektrisch geladene Atome (Ionen) durch die Membranproteine fließen. In idealer Ergänzung zu den experimentellen Untersuchungen werden diese molekularen Prozesse auch theoretisch erfasst, um sie quantitativ zu beschreiben und ein detailliertes Verständnis der zugrunde liegenden Mechanismen zu gewinnen.

Kontakt

Max-von-Laue-Straße 3
60438 Frankfurt am Main
Telefon: +49 69 6303-0
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Promotionsmöglichkeiten

Dieses Institut hat keine International Max Planck Research School (IMPRS).

Es gibt jedoch die Möglichkeit zur individuellen Promotion bei den Direktoren und Forschungsgruppenleitern.

Max-Planck-Forscher entwickeln eine Technik, mit der sie neue Proteine in unterschiedlichen Zelltypen des Mäusegehirns identifizieren können mehr
Informationsfilter für die Immunabwehr

Informationsfilter für die Immunabwehr

Forschungsmeldung 6. November 2017
Frankfurter Forscher entschlüsseln den Aufbau des MHC I-Peptidbeladungskomplexes mehr
Optogenetik: Natriumpumpe als Lichtschalter

Optogenetik: Natriumpumpe als Lichtschalter

Forschungsmeldung 10. April 2015
Die Struktur der lichtgetriebenen Ionenpumpe KR2 liefert eine Blaupause für mögliche neue Werkzeuge der Optogenetik mehr
Moleküle maßgeschneidert
Die einzellige Grünalge Chlamydomonas reinhardtii sieht nicht viel mit ihrem nur aus lichtempfindlichen Rhodopsin-Molekülen bestehenden Auge. Das Algenrhodopsin hat es aber trotzdem in sich. Es hat in den letzten Jahren eine Revolution in der Neurobiologie ausgelöst. Ernst Bamberg vom Max-Planck-Institut für Biophysik in Frankfurt hat mitgeholfen, es berühmt zu machen. mehr
Ein Blick in die biochemische Methan-Produktion

Ein Blick in die biochemische Methan-Produktion

Forschungsmeldung 14. März 2013
Cryo-Elektronenmikroskopie-Aufnahmen enthüllen die Struktur einer Hydrogenase, mit der Archaebakterien Wasserstoff für die Methanbildung spalten mehr
Optogenetik – fusionierte Ionenkanäle als Lichtschalter
Max-Planck-Forscher steuern Nervenzellen mithilfe zweier verbundener Lichtkanäle mehr
Gen-Schalter für Geruchsrezeptoren

Gen-Schalter für Geruchsrezeptoren

Forschungsmeldung 10. November 2011
Regulatorelemente im Erbgut kontrollieren die Wahrscheinlichkeit, mit der Riechzellen eines der rund 1200 Rezeptorgene auswähle mehr
Sensibler Lichtschalter für Nervenzellen

Sensibler Lichtschalter für Nervenzellen

Forschungsmeldung 23. März 2011
Ein hochempfindliches Membranprotein erlaubt es, Zellen auch mit schwachen Lichtreizen präzise zu steuern mehr

Makromolekulare Komplexe

Forschungsmeldung 18. Oktober 2010

Optogenetik

Forschungsmeldung 18. Oktober 2010
Licht ins Dunkel des Gehirns mehr
Lichtschalter für Nervenzellen

Lichtschalter für Nervenzellen

Forschungsmeldung 6. April 2010
Ernst Bamberg revolutioniert die Neurobiologie und erhält dafür einen renommierten Wissenschaftspreis mehr
Licht steuert Nervenzellen

Licht steuert Nervenzellen

Forschungsmeldung 5. April 2007
Max-Planck-Wissenschaftler entwickeln in Zusammenarbeit mit Frankfurter und US-amerikanischen Universitäts-Kollegen ein neues Werkzeug für die Neurobiologie mehr
Das Tor zum Kraftwerk des Lebens

Das Tor zum Kraftwerk des Lebens

Forschungsmeldung 19. März 2003
Auf welchem Weg Mitochondrien Proteine importieren, die sie nicht selbst produzieren können, haben jetzt Wissenschaftler des Max-Planck-Instituts für Biophysik in Frankfurt/Main gemeinsam mit zwei Arbeitsgruppen der Universitäten Freiburg und Osnabrück bis ins molekulare Detail hinein aufgeklärt. mehr
Die einzellige Grünalge Chlamydomonas reinhardtii sieht nicht viel mit ihrem nur aus lichtempfindlichen Rhodopsin-Molekülen bestehenden Auge. Das Algenrhodopsin hat es aber trotzdem in sich. Es hat in den letzten Jahren eine Revolution in der Neurobiologie ausgelöst. Ernst Bamberg vom Max-Planck Institut für Biophysik in Frankfurt hat mitgeholfen, es berühmt zu machen. Er erforscht nun die Moleküle und entwickelt neue Varianten für die Grundlagenforschung und die Medizin.
Peter Mombaerts kennt sich in Welt der Moleküle, der Gene, der zellulären Signale ebenso gut aus wie in der Welt der Düfte. Der Belgier, mittlerweile Direktor am Max-Planck-Institut für Biophysik in Frankfurt/Main, zählt zu jenen Forschern, die den Weg eines Duftstoffes durch Nase und Gehirn aufgeklärt haben – zumindest in seinen Grundzügen.
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Struktur der dimeren ATP-Synthase aus der inneren Mitochondrienmembran einer Hefe

2017 Hahn, Alexander; Parey, Kristian; Bublitz, Maike; Mills, Deryck J.; Zickermann, Volker; Vonck, Janet; Kühlbrandt, Werner; Meier, Thomas
Strukturbiologie Zellbiologie
Die vollständige Struktur der dimeren F1Fo-ATP-Synthase aus Mitochondrien der Hefe Yarrowia lipolytica wurde mittels einer Kombination von cryo-Elektronenmikroskopie (cryo-EM) und Röntgenkristallographie aufgeklärt. Die Struktur zeigt 58 der 60 Untereinheiten im dimeren Komplex. Horizontale Helices der Untereinheit a im Fo- Subkomplex legen sich um den c-Ring-Rotor. Insgesamt sechs senkrechte Helices durchspannen die Membran. Unsere Strukturuntersuchung erklärt die strukturelle Basis der Cristae-Bildung in Mitochondrien, ein wichtiger morphologischer Aspekt eukaryotischer Zellen. mehr

Wie die Natur Luftsauerstoff zu Wasser reduziert und dabei Energie speichert

2016 Michel, Hartmut; Ermler, Ulrich; Safarian, Schara
Strukturbiologie
Molekularen Sauerstoff gibt es in der Atmosphäre seit etwa drei Milliarden Jahren. Die Natur entwickelte zwei membranständige Enzymsysteme, welche im Rahmen der Zellatmung die in der Reduktion des Sauerstoffs zu Wasser steckende Energie biologisch nutzbar machen: die Häm-Kupfer-Oxidasen, wie etwa die Cytochrom c-Oxidase, und die bd-Oxidasen. Die Strukturen von Vertretern beider Enzymfamilien wurden bestimmt. Die beiden evolutionär nicht verwandten Familien scheinen ähnliche Mechanismen zu nutzen, um Energie zu speichern und die Entstehung toxischer, reaktiver Sauerstoffspezies zu verhindern. mehr

Molekulare Simulationen: Von biomolekularen Strukturen zur Funktion

2015 Hummer, Gerhard
Evolutionsbiologie Genetik Informatik Strukturbiologie Zellbiologie
Molekulare Simulationen ermöglichen es, die Funktionsweise von Biomolekülen zu untersuchen. Dank ihrer enorm detaillierten Beschreibung, in der die Bewegung jedes einzelnen Atoms aufgelöst wird, gestattet die Simulation Interpretationen komplexer Experimente. Solche Simulationen ermöglichen es zudem, in Bereiche vorzudringen, die dem Experiment weitgehend verschlossen sind, etwa der detaillierten Auflösung von enzymatischen Reaktionsmechanismen. Außerdem können dank molekularer Simulationen durch Beobachtung von Proteinen „bei der Arbeit“ neuartige, fundamentale Prozesse entdeckt werden. mehr

Aktuelle Forschung aus der Strukturbiologie

2014 Werner Kühlbrandt
Strukturbiologie Zellbiologie
Die Abteilung ermittelt den molekularen Aufbau und die Funktion von Membranproteinen und Proteinkomplexen. Verwendet werden elektronenmikroskopische, röntgenkristallographische, biochemische und biophysikalische Methoden. Die Abteilung besteht aus der Arbeitsgruppe des Direktors Werner Kühlbrandt und den Projektgruppen von Janet Vonck und Özkan Yildiz. Hinzu kommen die selbstständigen Forschungsgruppen von Thomas Meier und Daniel Rhinow sowie die Gruppe von Christine Ziegler, die einem Ruf an die Universität Regensburg folgte. Im Folgenden werden aktuelle Ergebnisse der Abteilung vorgestellt. mehr

GcpE und LytB: Enzyme der Isoprenoid-Biosynthese als Angriffsziele für Wirkstoffe gegen Malaria und Tuberkulose

2013 Rekittke, Ingo; Jomaa, Hassan; Ermler, Ulrich
Physiologie Strukturbiologie Zellbiologie
Isoprenoide sind in allen Lebewesen an lebenswichtigen Prozessen beteiligt. Ihre Biosynthese verläuft über zwei C5-Grundbausteine, die je nach Organismus über den Mevalonat- oder den Desoxyxylulose (DOXP)-Stoffwechselweg hergestellt werden. Der DOXP-Weg wird von einer Reihe von humanpathogenen Erregern, aber nicht vom Menschen verwendet und stellt somit ein attraktives Angriffsziel für anti-infektiöse Wirkstoffe dar, zum Beispiel gegen Malaria und Tuberkulose. mehr
Das neue Gebiet der Optogenetik beschreibt in erster Linie den Einsatz des Licht gesteuerten Ionenkanals, Channelrhodopsin 2 (ChR2), und der durch Licht getriebenen Cl-Pumpe Halorhodopsin (NphR) zur Stimulation und Inaktivierung von Nervenzellen in Kultur und im Gehirn von Tieren. Um das Anwendungsspektrum zu erweitern, haben wir unsere Forschung darauf konzentriert, neue und optimierte optogenetische Werkzeuge zu entwickeln. mehr

Struktur und Funktion von Membranproteinen

2011 Kühlbrandt, Werner
Strukturbiologie
Die Forschung in der Abteilung Strukturbiologie ist darauf fokussiert zu verstehen, wie die Strukturen von Membranproteinen –  möglichst im atomaren Maßstab – auf den Membrantransport und die biologische Energieumwandlung einwirken. Zu den wichtigsten Methoden gehören die Kristallographie (2D und 3D) von Membranproteinen, die Einzelpartikel-Elektronenmikroskopie und die Elektronen-Kryotomographie (cryo-ET) von biologischen Membranen. Bis auf wenige Ausnahmen werden alle Membranproteine für die Kristallographie sowie die Membranen oder Organelle für die Tomographie in der Abteilung hergestellt. mehr
Die Lichtsteuerung von Nervenzellen mithilfe des Ionenkanals Channelrhodopsin2 (ChR2) und der Cl--Pumpe Halorhodopsin (NphR) erfüllt einen lang gehegten Wunsch von Neurobiologen, denn mithilfe dieser Proteine können Neuronen in Kultur oder im Gehirn lebender Tiere, frei von jeder mechanischen Störung, mit bisher nicht erreichter Ortsauflösung durch Licht an- und abgeschaltet werden. Damit ergeben sich viele Anwendungen in der Grundlagenforschung bis hin zur Biomedizin, und der Grundstein war gelegt für das heute weltweit sich mit hohem Tempo entwickelnde Gebiet der Optogenetik. mehr

Molekulare Neurogenetik des olfaktorischen Systems der Maus

2009 Spors, Hartwig; Mombaerts, Peter
Neurobiologie
Bei Mäusen wird der Geruchssinn durch mehr als 1200 olfaktorische Rezeptoren (englisch „odorant receptors“, OR) vermittelt, die die größte Genfamilie im Maus-Genom darstellen. Diese Geruchsrezeptoren sind G-Protein-gekoppelte Rezeptoren. Von jeder olfaktorischen Nervenzelle (englisch „olfactory sensory neuron“, OSN) im Riechepithel wird angenommen, dass sie exakt ein Allel eines OR-Gens exprimiert. Axone der olfaktorischen Nervenzellen, die den gleichen Rezeptor exprimieren, vereinigen sich in denselben Strukturen des Bulbus olfactorius, den so genannten Glomeruli. Hier bilden sie Synapsen mit den Neuronen zweiter Ordnung der Riechbahn. mehr
1. Durch gezielte Mutagenese erzeugte Varianten des mitochondrialen Cytochrom-bc1-Komplexes bilden schädliche Sauerstoffradikale, die mit Alterungsprozessen und neurodegenerativen Krankheiten in Verbindung gebracht werden. 2. Die Regulation des zellulären Ionenhaushalts durch Natrium-Protonen-Antiporter ist essentiell. Die erste atomare Struktur eines solchen Transporters wurde bestimmt und ein Modell für Regulations- und Transportmechanismen entwickelt. mehr
Die atomaren Strukturen eines bakteriellen Succinat:Chinon-Oxidoreduktase-Enzyms und mechanistisch interessanter Varianten, hergestellt durch gerichtete Mutagenese, wurden durch Röntgenstrukturanalyse bestimmt. Zusammen mit komplementären Funktionsuntersuchungen erlaubten diese den eindeutigen Beweis eines neuartigen Transmembranprotonentransfers, der in diesem Proteinkomplex Transmembranelektronentransfer ermöglicht. mehr

Aufklärung molekularer Mechanismen des Membrantransports mithilfe von Elektronenmikroskopie und Röntgenkristallographie

2007 Kühlbrandt, Werner; Appel, Matthias; Barton, Bastian; Kalthoff, Christoph; Raunser, Stefan; Schröder, Rasmus; Vinothkumar, Kutti Ragunath; Yildiz, Özkan
Strukturbiologie
Die Abteilung Strukturbiologie am MPI für Biophysik befasste sich in letzter Zeit besonders mit Membrantransport-Proteinen aus thermophilen Archaeen. Sie sind robuster als die Proteine aus Bakterien- oder Säugerzellen und eignen sich daher besonders für Struktur- und Funktionsuntersuchungen. Andererseits sind sie auf Grund ihrer Sequenzhomologie den eukaryontischen Proteinen ähnlich und dienen daher als gute Modelle für medizinisch relevante Systeme. Für ein Signalprotein, das in Bakterien und Archaeen den Transport von gebundenem Stickstoff durch die Membran regelt, wurde die Struktur in drei verschiedenen Zuständen bestimmt und der Regulationsmechanismus aufgeklärt. Außerdem wurden pH- und Ionen-induzierte Konformationsänderungen von zwei verschiedenen Natrium-Protonen-Austauschproteinen sowie des Außenmembran-Porins OmpG aus E. coli untersucht. mehr
Phototaktische Reaktionen der einzelligen Grünalge Chlamydomonas reinhardtii werden durch mikrobielle Rhodopsine als Photorezeptoren initiiert , deren Chromophor Retinal ist. Sequenzvergleiche mit anderen mikrobiellen Rhodopsinen aus Archebakterien – wie den lichtgetriebenen Ionenpumpen Bakteriorhodopsin und Halorhodopsin – zeigen eine Homologie von 15 bis 20 % mit zwei der Algenrhodopsine. Die hydrophobe N-terminale Hälfte mit circa 300 von 712 bzw. 737 Aminosäuren besteht jedoch aus einem hypothetischen Siebentransmembranhelixmotiv, wie dies für Rhodopsinmoleküle typisch ist. Ebenso wichtig ist es, dass einige Aminosäuren konserviert sind, die die Retinalbindungstasche und den Protonentransportweg des Bakteriorhodopsins darstellen. Kürzlich konnten wir zeigen, dass zwei dieser retinalbindenden Proteine aus dem Augenfleck der Alge nach Expression in Oozyten des südafrikanischen Krallenfrosches Xenopus laevis oder in HEK 293-Zellen lichtaktivierte Ionenkanaleigenschaften aufweisen. Die beiden Proteine wurden deshalb von uns Channelrhodopsin-1 und Channelrhodopsin-2 (ChR1 und ChR2) genannt. ChR1 ist ein selektiver Protonenkanal, während ChR2 neben Protonen eine Reihe ein- bzw. zweiwertiger Kationen leitet. Für beide Rhodopsine reicht die N-terminale Hälfte für die lichtgesteuerte Ionenkanalaktivität aus, womit wir demonstrieren konnten, dass das Siebentransmembranhelixmotiv eine neue Klasse von Ionenkanälen darstellt. mehr

Der Ein-Kohlenstoff-Überträger Tetrahydromethanopterin in Enzymen

2005 Ermler, Ulrich; Acharya, Pryamvada
Strukturbiologie
Der Ein-Kohlenstoff (C1)-Überträger Tetrahydromethanopterin (H4MPT), der als Cofaktor nicht-kovalent an bestimmte Proteine bindet, gewann in den letzten Jahren stark an Bedeutung, da er in immer mehr phylogenetisch deutlich verschiedenen Mikroorganismen entdeckt wurde und dort eine herausgehobene Rolle im C1-Stoffwechsel spielt. Seine Struktur ähnelt interessanterweise derjenigen des Tetrahydrofolats (H4F), dem am vielseitigsten verwendeten C1-Überträger in der Biochemie, wobei sich H4MPT und H4F höchstwahrscheinlich unabhängig voneinander im Rahmen einer konvergenten Evolution entwickelt haben. Die Art, wie H4MPT an Enzyme bindet – erst seit kurzem für zwei Systeme auf molekularer Ebene bekannt – soll hier vorgestellt werden. mehr

Struktur und molekulare Mechanismen von Membran-Transport-Proteinen

2004 Collinson, Ian; Kühlbrandt, Werner; Model, Kirstin; Parcej, David; Standfuss, Jörg; Terwisscha van Scheltinga, Anke; Ziegler, Christine
Strukturbiologie
Die Abteilung Strukturbiologie am Max-Planck-Institut für Biophysik befasst sich mit der Struktur und den molekularen Mechanismen von Transportproteinen in der Zellmembran. Die Membranproteine werden isoliert oder in geeigneten Systemen exprimiert und ihre Strukturen werden mit den Methoden der Elektronenmikroskopie oder Röntgenkristallographie bestimmt. Die 2.5 Å-Röntgenstruktur des Lichtsammlerkomplexes LHC-II zeigt zwei verschiedene Schutzmechanismen, durch die eine Beschädigung des Photosynthese-Apparates der Pflanzen bei zu hoher Lichteinwirkung verhindert wird. Die dreidimensionale Dichtekarte eines neuronalen Ionenkanals, die mithilfe der elektronenmikroskopischen Einzelpartikel-Analyse bestimmt wurde, legt die Position der α- und β-Untereinheit im funktionalen Komplex fest. Die 8 Å-Dichtekarte des bakteriellen SecYEG-Proteintransportkomplexes in der Membran gibt Hinweise auf die ersten Schritte der Protein-Translokation. Elektronenmikroskopische Studien der Protein-Translokase-Komplexe der äußeren und inneren Mitochondrienmembran zeigen eine Doppelpore. Zweidimensionale Kristalle verschiedener Sekundärtransporter ergeben unterschiedliche Anordnungen der Transmembran-Helices, was auf unterschiedliche Transportmechanismen hinweist. mehr