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Atomare Kristallstruktur der [Fe]-Hydrogenase in ihrer aktivierten Form aufgeklärt

19. Juni 2019

In der Natur vermitteln Hydrogenase-Enzyme die Produktion und den Verbrauch von Wasserstoff. Hydrogenasen sind jedoch sehr empfindlich gegenüber Sauerstoff und Hitze, was ihren Einsatz in der Technologie einschränkt. Wissenschaftlern um Seigo Shima  ist es nun erstmals gelungen, die Kristallstruktur der [Fe]-Hydrogenase in ihrer aktivierten Form aufzuklären - eine unverzichtbare Basis für die Entwicklung neuer, robuster und leistungsstarker Katalysatoren für Wasserstofftechnologien.

Nature Catalysis, Juni 2019

Die Begrenzung der konventionellen Energiequellen stellt eine große gesellschaftliche Herausforderung dar und erfordert die Entwicklung umweltfreundlicher Motoren oder Brennstoffzellen. In diesem Zusammenhang gilt molekularer Wasserstoff (H2) als wichtiger Energieträger für zukünftige Anwendungen. Die Natur verwendet Hydrogenase-Enzyme, um die Produktion und den Verbrauch von H2 zu ermöglichen. Vermutlich haben sich diese bakteriellen Hydrogenasen in Bakterien entwickelt, lange bevor die Erdatmosphäre O2 enthielt. Sie sind daher sehr empfindlich gegenüber O2 und daher technisch schwer handhabbar. Forscher auf dem Gebiet der synthetischen Biochemie haben das Ziel, neue, robuste synthetische Enzymmodelle zu entwickeln. Dabei ist die genaue Kenntnis von Struktur und Funktion des katalytischen Zentrums dieser Enzyme im aktivierten Zustand von grundlegender Bedeutung.

Die [Fe]-Hydrogenase katalysiert H2-Aktivierungs- und Hydrierungsreaktionen mithilfe einer besonderen prothetischen Gruppe, dem FeGP-Cofaktor. Vor einem Jahrzehnt veröffentlichte die Shima-Gruppe die Kristallstruktur des Enzyms in der offenen inaktiven Form (Shima et al. Science, 2008, 321: 572). Basierend auf dieser Arbeit konnten Forscher bereits viele synthetische Modelle des Cofaktors erzeugen. Der FeGP-Cofaktor ist eine ausgezeichnete Vorlage für die Entwicklung neuer Hydrierungs- und Dehydrierungskatalysatoren. Um jedoch hocheffiziente Katalysatoren zu konstruieren, waren detailliertere Informationen über die Struktur der aktivierten [Fe]-Hydrogenase erforderlich.

Ausgehend von der Röntgenstrukturanalyse der [Fe]-Hydrogenase in einer aktiven Konformation schaffen Computersimulationen Einblicke in die Mechanismen H2-Aktivierung. Dieses Wissen ist wichtig für die Nutzung von [Fe]-Hydrogenasen für technologische Zwecke wie Hydrierungsreaktionen, die Herstellung von H2 oder seine Verwendung als Brennstoff.

An der Erreichung ihres Zieles arbeiteten die Marburger Max-Planck-Wissenschaftler gemeinsam mit Kollegen vom Max-Planck-Institut für Biophysik in Frankfurt, dem Max-Planck-Institut für chemische Energieumwandlung, der Freien Universität Berlin und der École Polytechnique Fédérale de Lausanne. Nun ist es den Wissenschaftlern nach 10jähriger Arbeit gelungen, die hochaufgelöste (1,06 Å) Kristallstruktur der [Fe]-Hydrogenase im substratgebundenen Zustand aufzuklären. Mit Bindung des Substrats (Methenyl-H4MPT+) schließt sich die Tasche des aktiven Zentrums und der Wasserligand des zentralen Eisenatoms wird aus dem aktiven Zentrum entfernt. Die Entfernung des Wasserliganden schafft eine offene Koordinierungsstelle am zentralen Eisenatom für die H2-Bindung, die nun für die H2-Spaltung bereit ist. "Basierend auf Strukturanalysen haben wir den katalytischen Zyklus der [Fe]-Hydrogenase gezeigt", erklärt Seigo Shima. "Unser Ergebnis liefert Chemikern unverzichtbare Informationen für die Entwicklung neuer robuster H2-Katalysatoren."

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